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La recherche de micro-organismes présentant des propriétés fonctionnelles différenciantes constitue aujourd’hui l’un des principaux leviers d’innovation dans les secteurs alimentaire, pharmaceutique et biotechnologique. Dans ce contexte, le projet BIOPROSPECT s’est concentré sur l’identification, la caractérisation et la validation fonctionnelle de nouvelles souches microbiennes à travers des stratégies avancées de bioprospection, combinées à des outils technologiques…
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La synthèse des protéines est l’un des processus métaboliques les plus intensifs et finement régulés de la cellule. Au cœur de cette machinerie se trouve l’enzyme peptidyl-transférase, centre catalytique du ribosome chargé de créer la liaison peptidique qui unit les acides aminés et donne naissance à la chaîne polypeptidique. Dans cet article, nous passons en revue le déroulé de la traduction, l’importance de cette enzyme et la manière dont ce savoir peut être exploité en biotechnologie et en formulation d’ingrédients. Qu’est-ce que la synthèse des protéines ? La synthèse des protéines correspond à l’assemblage séquentiel d’acides aminés sur un ribosome à partir de l’information codée dans un ARNm. Elle comprend trois phases principales : Initiation : le ribosome reconnaît le site de départ sur l’ARNm, l’ARNt initiateur se positionne sur le site P et le cadre de lecture est établi. Élongation : des aminoacyl-ARNt entrent séquentiellement sur le site A. L’enzyme peptidyl-transférase catalyse la formation de la liaison peptidique entre le peptide situé sur le site P et l’acide aminé du site A. Après chaque réaction, le ribosome transloque d’un codon et le peptide naissant passe de A vers P. Terminaison : à l’arrivée sur un codon stop, les facteurs de libération provoquent l’hydrolyse du peptidyl-ARNt, la protéine est libérée et le ribosome est recyclé. …
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